ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ವಭಾವ ಕಳೆದುಕಳೆಯುವಿಕೆ

ನಾಯಿ ತಳಿಯ (ರಚನೆ) ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಚೈನ್ ನ ಆದೇಶ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನನ್ಯ ಇದೆ. ವಿಶೇಷ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಯುಕ್ತ ಅಣುವಿನ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆ ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲು ಇದು ಬಂಧಗಳ ಒಂದು ಅಂತರವನ್ನು ದೊಡ್ಡ ಸಂಖ್ಯೆಯ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಅಂತರವನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಇಡೀ ಅಣು (ಅಥವಾ ಅದರ ಗಣನೀಯ ಭಾಗವನ್ನು) ಯಾದೃಚ್ಛಿಕ ಸುರುಳಿಯ ರೂಪವನ್ನು. ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು "ಸ್ವಭಾವ ಕಳೆದುಕಳೆಯುವಿಕೆ" ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಬದಲಾವಣೆಯು ಅರವತ್ತು ಎಂಭತ್ತರವರೆಗೂ ಡಿಗ್ರಿ ಶಾಖ ಪ್ರಚೋದಿಸಬಹುದು. ಹೀಗಾಗಿ, ಪ್ರತಿ ಅಣು, ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಅಂತರವನ್ನು ಇತರ ರಚನಾಕ್ರಮವನ್ನು ಭಿನ್ನವಾಗಿರಬಹುದು.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಸ್ವಭಾವ ಕಳೆದುಕಳೆಯುವಿಕೆ ಅಲ್ಲದ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧಗಳನ್ನು ನಾಶಪಡಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ ಯಾವುದೇ ಏಜೆಂಟ್ ಪ್ರಭಾವದಿಂದ ನಡೆಯುತ್ತದೆ. ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯು ಕ್ಷಾರೀಯ ಅಥವಾ ಆಮ್ಲೀಯ ಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ, ಕೆಲವು ಆಕ್ಷನ್ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ, ಹಂತ ವಿಭಾಗದ ಮೇಲ್ಮೈ ಮೇಲೆ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು ಸಾವಯವ ಸಂಯುಕ್ತಗಳು (ಫೀನಾಲ್, ಆಲ್ಕೋಹಾಲ್ಗಳು ಮತ್ತು ಇತರರು). ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ವಭಾವ ಕಳೆದುಕಳೆಯುವಿಕೆ guanidinium ಕ್ಲೋರೈಡ್ ಅಥವಾ ಯೂರಿಯಾ ಪ್ರಭಾವದಿಂದ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು. ಏಜೆಂಟ್ ಸೆಡ್ ತಮ್ಮ ಲಭ್ಯವಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆದೇಶಿಸುವ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಶೇಷಗಳ ಗುಂಪುಗಳು ಹಲವಾರು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬೆನ್ನೆಲುಬು ಕಾರ್ಬೊನಿಲ್ ಅಥವಾ ಅಮೈನೊ ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ ದುರ್ಬಲ ಬಂಧಗಳು (ಜಲಭೀತಿಯ ಅಯಾನಿಕ್, ಜಲಜನಕ) ರೂಪಿಸಲು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧ ಅಣುಗಳು ಒಳಗೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಬದಲಾವಣೆ ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ಮೂರನೇ ರಚನೆ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.

ವಿಕೃತಗೊಳಿಸುವಿಕೆಗೆ ಏಜೆಂಟ್ ಅವರೋಧವು ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಯುಕ್ತಗಳ ಅಣು ಇರುವಿಕೆ ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಅವಲಂಬಿಸಿದೆ. ಪ್ರಭಾವಬೀರಿದ ಸಂಭವಿಸುವುದು ಎಸ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ವಭಾವ ಕಳೆದುಕಳೆಯುವಿಕೆ ಚೇತರಿಕೆ ಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ಅಡಿಯಲ್ಲಿ - ಟ್ರಿಪ್ಸನ್ನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರತಿಬಂಧಕದ ಮೂರು ಬಂಧಗಳು ಎಸ್ ಹೊಂದಿದೆ. ತರುವಾಯ ಉತ್ಕರ್ಷಣ ಸಿಸ್ಟಿನ್ ಮತ್ತು ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರಚನೆಯ ಎಸ್ಎಚ್-ಗುಂಪುಗಳು ನಡೆಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಸ್ಥಿತಿಗತಿಗಳ ಸಂಪರ್ಕ ಹಾಕಿದರೆ ಮೂಲ ರಚನಾಕ್ರಮವನ್ನು ಹಿಂದಿರುಗುತ್ತದೆ. ಒಂದೇ ಒಂದು ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಗಣನೀಯವಾಗಿ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರತೆಗೆ ಹೆಚ್ಚಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ವಭಾವ ಕಳೆದುಕಳೆಯುವಿಕೆ, ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಕರಗುವ ಇಳಿಕೆ ಜೊತೆಗೂಡಿ. ಒಟ್ಟಿಗೆ ಈ ಆಗಾಗ ರೂಪಗಳು ಬೀಳುವುದಕ್ಕೆ. ಇದು ರೂಪದಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ "ಬೇರ್ಪಡಿಸಲಾಗಿದೆ ಪ್ರೋಟೀನ್." ದ್ರಾವಣದಲ್ಲಿ ಸಂಯುಕ್ತಗಳ ಅಧಿಕ ದಟ್ಟತೆಯಲ್ಲಿ, "ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆ" ಇಡೀ ಪರಿಹಾರ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಈ ಮೊಟ್ಟೆಗಳನ್ನು ಕುದಿಯುವ ಮಾಡಿದಾಗ ನಡೆಯುವುದರಿಂದ ಒಳಗಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ವಭಾವ ಕಳೆದುಕಳೆಯುವಿಕೆ ಅದರ ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆ ಕಳೆದುಕೊಂಡಾಗ. ಈ ತತ್ವವನ್ನು ಬಳಕೆ ಆಧರಿಸಿದೆ ಕಾರ್ಬೋಲಿಕ್ ಆಮ್ಲ (ಫೀನಾಲ್ ಜಲೀಯ) ಪೂತಿನಾಶಕಗಳ ಪದಾರ್ಥವೆಂದು.

ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆ ಅಸ್ಥಿರತೆ, ಸಂಭವನೀಯತೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿನ ವೈಫಲ್ಯದ ವಿವಿಧ ಏಜೆಂಟ್ ಪ್ರಭಾವದಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲು ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶೋಧನೆ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಕಷ್ಟ. ಔಷಧ ಮತ್ತು ಉದ್ಯಮದಲ್ಲಿ ಸಂಯುಕ್ತಗಳು ಬಳಸುವಾಗ ಕೆಲವು ಸಮಸ್ಯೆಗಳನ್ನು.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ವಭಾವ ಕಳೆದುಕಳೆಯುವಿಕೆ ಹೆಚ್ಚು ತಾಪಮಾನ ಮಾನ್ಯತೆ ನಡೆಸಿತು, ನಿಧಾನಗತಿಯ ಕೂಲಿಂಗ್ ಕೆಲವು ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ನಡೆಯುತ್ತದೆ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆ renativatsii - ಸ್ಥಳೀಯ (ಮೂಲ) ರಚನಾಕ್ರಮವನ್ನು ಚೇತರಿಕೆ. ಈ ವಾಸ್ತವವಾಗಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಚೈನ್ ನೀರ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿ ಎಂದು ಸಾಬಿತು.

ಸ್ಥಳೀಯ ರಚನಾಕ್ರಮವನ್ನು (ಮೂಲ ಸ್ಥಳ) ರಚನೆಗೆ ಒಂದು ಸ್ವಾಭಾವಿಕ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆ. ಅರ್ಥಾತ್, ಇದು ಪರಮಾಣು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಮುಕ್ತ ಶಕ್ತಿ ಕನಿಷ್ಟ ಪ್ರಮಾಣದ ಅನುರೂಪವಾಗಿದೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಒಂದು ಸಂಯುಕ್ತದ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಚೈನ್ ಅಮಿನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿ ಎನ್ಕೋಡ್ ಎಂದು ತೀರ್ಮಾನಿಸಿದರು ಮಾಡಬಹುದು. ಇದರಿಂದಾಗಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, mioglobinovye ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಚೈನ್) ಪರ್ಯಾಯ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ ಎಲ್ಲಾ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳು, ಒಂದೇ ರಚನಾಕ್ರಮವನ್ನು ಕೈಗೊಳ್ಳುವುದಾಗಿ ಅರ್ಥ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಸ್, ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ ಗಮನಾರ್ಹ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳನ್ನು ಸಹ ಕಡಿಮೆ ಅಥವಾ ಅನುರೂಪವು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಒಂದೇ ವೇಳೆ.